Bakteria dzieli się za pomocą białka będącego krewnym tubuliny
W wielu bakteriach centralnym elementem aparatu podziałowego jest FtsZ — GTPaza strukturalnie spokrewniona z eukariotyczną tubuliną. FtsZ polimeryzuje po wewnętrznej stronie błony w dynamiczne filamenty tworzące tzw. Z-ring w miejscu przyszłej przegrody. Pierścień nie jest pojedynczą ciągłą obręczą zaciskającą bakterię jak gumka; to dynamiczna populacja krótkich filamentów, które obracają się wokół obwodu dzięki treadmillingowi. Ich ruch organizuje enzymy syntetyzujące nową ścianę komórkową, dzięki czemu wzrost peptydoglikanu zostaje skupiony w septum.
FtsZ zdradza wspólne pochodzenie elementów cytoszkieletu
Struktura FtsZ i sposób wiązania GTP wykazują głębokie podobieństwo do tubuliny, mimo że bakteryjne filamenty FtsZ nie tworzą typowych mikrotubul. Odkrycie było ważne historycznie, ponieważ podważyło dawny pogląd, że złożony cytoszkielet jest wyłączną cechą eukariontów. Bakterie także wykorzystują polimery białkowe do organizacji przestrzennej, choć ich konstrukcje i funkcje są dostosowane do bakteryjnej geometrii.
Z-ring nie jest nieruchomym pierścieniem
Obrazy mikroskopowe o niskiej rozdzielczości mogą sugerować jednolitą obręcz. Superrozdzielcze metody pokazały jednak nieciągłą, dynamiczną organizację filamentów. Cząsteczki FtsZ stale dołączają i odłączają się, a filamenty zmieniają długość i położenie. Pierścień jest więc strefą wysokiej koncentracji ruchliwego polimeru, nie stabilnym szkieletem zbudowanym raz na początku cytokinezy.
Treadmilling przesuwa wzór bez przesuwania całego filamentu
FtsZ może dodawać podjednostki na jednym końcu filamentu i tracić je na drugim. Jeśli oba procesy są zrównoważone, polimer zachowuje podobną długość, ale jego „tożsamość materiałowa” przemieszcza się — to treadmilling. W pierścieniu taki proces powoduje obwodowy ruch filamentów i związanych z nimi elementów aparatu podziałowego. Mechanizm przypomina ruch wzoru na stadionie bardziej niż przesuwanie gotowego sznurka.
FtsZ rekrutuje cały divisom
Sam filament nie wystarczy do zbudowania dwóch nowych końców komórek potomnych. FtsZ wiąże białka kotwiczące go w błonie i pomaga zebrać kompleks divisomu zawierający enzymy przebudowujące peptydoglikan. W miarę dojrzewania aparatu syntazy ściany zaczynają wbudowywać nowy materiał w zwężającą się przegrodę. FtsZ wyznacza zatem dynamiczną platformę, na której organizowana jest chemia budowy ściany.
Ruch FtsZ kieruje ruchem enzymów ściany
Badania obrazowe wykazały, że część enzymów syntezy peptydoglikanu porusza się wokół obwodu komórki w korelacji z treadmillingiem FtsZ. Z-ring nie musi więc dostarczać całej mechanicznej siły zacisku. Jedną z jego głównych funkcji jest organizowanie położenia i ruchu maszynerii syntetyzującej septum. To subtelniejsze i ciekawsze niż dawny obraz bakteryjnej „obręczy kurczliwej”.
Hydroliza GTP reguluje dynamikę polimeru
Podobnie jak tubulina, FtsZ wiąże nukleotyd guaninowy i jego stan wpływa na stabilność kontaktów między podjednostkami. Hydroliza GTP sprzyja dynamicznej wymianie i treadmillingowi. Mutacje zmieniające aktywność GTPazową mogą zmieniać prędkość ruchu filamentów oraz tempo organizacji syntezy ściany. Energia chemiczna jest więc wykorzystywana przede wszystkim do dynamicznej samoorganizacji polimeru.
Bakteria nie jest workiem bez cytoszkieletu
FtsZ jest jednym z wielu bakteryjnych białek cytoszkieletowych. Istnieją odpowiedniki funkcjonalne lub ewolucyjne aktyny, filamentów pośrednich i innych rodzin. Oczywiście bakteryjna komórka nie jest miniaturową wersją komórki zwierzęcej, ale podział na „eukarionty z cytoszkieletem” i „bakterie bez struktury wewnętrznej” jest nieaktualny. Nawet maleńka komórka organizuje procesy w przestrzeni za pomocą dynamicznych polimerów.
FtsZ jest również przykładem, jak trudno oddzielić „siłę” od „organizacji”. Filamenty mają naturalną krzywiznę i mogą generować niewielkie siły na błonę, ale współczesne dane wskazują, że samo zaciskanie Z-ringu nie jest jedynym ani nawet zawsze dominującym mechanizmem przewężenia. Synteza nowego peptydoglikanu, hydroliza istniejącej ściany i geometria błony współdziałają. W części bakterii prędkość enzymów ściany jest powiązana z treadmillingiem FtsZ, lecz w innych warunkach ich zależność może się zmieniać. Divisom jest siecią sprzężeń, nie pojedynczym motorem. FtsZ ma też praktyczne znaczenie jako potencjalny cel antybiotyków, ponieważ jest niezbędny w wielu bakteriach i różni się od ludzkiej tubuliny, choć opracowanie selektywnych leków jest trudne. Co ciekawe, organelle pochodzenia bakteryjnego zachowały krewnych tej maszynerii w różnym stopniu: chloroplasty wielu roślin wykorzystują FtsZ do podziału, natomiast mitochondria zwierząt utraciły klasyczny system FtsZ i wykorzystują głównie eukariotyczne GTPazy dynaminopodobne. Historia jednego białka łączy więc współczesny podział bakterii z ewolucją organelli.
Z-ring pojawia się wcześnie, ale pełne przewężenie rozpoczyna się dopiero po złożeniu dalszych elementów divisomu. Pozwala to oddzielić wybór miejsca od faktycznej budowy septum. Bakteria najpierw ustanawia dynamiczny znacznik pozycji, a następnie stopniowo rekrutuje enzymy wykonujące nieodwracalną przebudowę ściany.