Akwaporyny są kanałami, przez które cząsteczki wody mogą szybko przechodzić pojedynczo przez błonę. Intuicyjnie taki wąski łańcuch wody wydaje się idealnym „przewodem protonowym”, bo protony potrafią przeskakiwać po sieci wiązań wodorowych. Kanał jest jednak zbudowany tak, by temu zapobiegać. Zwężenia, dodatnio naładowane elementy i charakterystyczne motywy NPA zmieniają orientację przechodzącej wody oraz tworzą barierę elektrostatyczną. Dzięki temu komórka może zwiększać przepuszczalność dla wody bez niebezpiecznego zwarcia gradientów protonowych i potencjału błonowego.
W wielu bakteriach centralnym elementem aparatu podziałowego jest FtsZ — GTPaza strukturalnie spokrewniona z eukariotyczną tubuliną. FtsZ polimeryzuje po wewnętrznej stronie błony w dynamiczne filamenty tworzące tzw. Z-ring w miejscu przyszłej przegrody. Pierścień nie jest pojedynczą ciągłą obręczą zaciskającą bakterię jak gumka; to dynamiczna populacja krótkich filamentów, które obracają się wokół obwodu dzięki treadmillingowi. Ich ruch organizuje enzymy syntetyzujące nową ścianę komórkową, dzięki czemu wzrost peptydoglikanu zostaje skupiony w septum.
Nie wszystkie organelle są otoczone lipidami. Bacterial microcompartments to wielościenne struktury zbudowane z setek lub tysięcy białkowych podjednostek tworzących cienką skorupę. W środku zamykają zestaw enzymów konkretnego szlaku metabolicznego, a pory w skorupie selektywnie przepuszczają małe metabolity. Karboksysomy cyjanobakterii koncentrują enzym Rubisco i pomagają zwiększyć lokalną dostępność CO₂, natomiast inne mikrokompartmenty izolują reaktywne albo toksyczne pośrednie produkty metabolizmu. To organella oparta na samoorganizacji białek, nie na dwuwarstwie lipidowej.
Pałeczkowata bakteria *Escherichia coli* nie ma jądra ani centrosomu, a mimo to zwykle dzieli się w pobliżu środka. Pomaga jej system Min. MinD wiąże błonę w obecności ATP i rekrutuje inhibitor podziału MinC, natomiast MinE pobudza hydrolizę ATP i uwalnianie MinD. Sprzężenie tych reakcji tworzy samoorganizujące się oscylacje: strefa białek Min przemieszcza się od jednego bieguna do drugiego w skali dziesiątek sekund. W czasie średnim stężenie inhibitora jest najniższe w środku, co sprzyja powstaniu pierścienia FtsZ właśnie tam.
Wiele białek wydzielniczych i błonowych wchodzi do retikulum endoplazmatycznego kotranslacyjnie — dosłownie w trakcie powstawania łańcucha. Sekwencja sygnałowa wychodząca z rybosomu jest rozpoznawana przez SRP, które kieruje kompleks rybosom–mRNA–polipeptyd do receptora w błonie ER. Rybosom dokuje do kanału Sec61 i dalsza translacja przepycha rosnący łańcuch przez translokon lub wprowadza jego segmenty do błony. W ten sposób synteza i transport nie są dwoma odległymi etapami: jedna maszyna przekazuje nowo tworzone białko bezpośrednio do drugiej.
Chloroplast nie musi biernie pozostawać tam, gdzie przypadkiem znalazł się w komórce. W wielu roślinach niebieskie światło uruchamia kontrolowane przemieszczanie chloroplastów po korze komórki. Przy słabszym oświetleniu ustawiają się w pozycji sprzyjającej absorpcji, zwiększając powierzchnię wystawioną na padające światło. Przy silnym oświetleniu przechodzą do pozycji unikowej, ograniczającej ekspozycję i ryzyko fotouszkodzeń. Fototropiny wykrywają światło, a wyspecjalizowana organizacja aktyny wokół chloroplastów pomaga przełożyć sygnał na ruch całej organelli.
Cholesterol kojarzy się głównie z miażdżycą, ale w komórkach zwierzęcych jest podstawowym składnikiem błon. Wsuwa się pomiędzy fosfolipidy i zmienia ich uporządkowanie. Jego działanie nie sprowadza się do prostego „usztywniania”: zależnie od temperatury i składu może ograniczać nadmierną ruchliwość lipidów, a zarazem utrudniać ich zbyt ciasne upakowanie. Zmniejsza też przepuszczalność dwuwarstwy dla wielu małych cząsteczek i współtworzy środowisko, w którym działają białka błonowe. Cholesterol jest więc częścią fizycznej regulacji błony, a nie tylko substancją transportowaną we krwi.
Połączenia szczelinowe u zwierząt tworzą kanały przechodzące przez błony dwóch sąsiednich komórek. Każda komórka dostarcza półkanał zbudowany z koneksyn; po ich dokowaniu powstaje ciągła droga między cytoplazmami. Nie przechodzą nią białka wielkości enzymów, ale mogą przechodzić jony oraz wiele małych metabolitów i wtórnych przekaźników, takich jak cAMP czy IP₃. Dzięki temu komórki mogą synchronizować sygnały elektryczne i chemiczne bez wydzielania cząsteczki do przestrzeni zewnątrzkomórkowej. To kontrolowana, selektywna forma cytoplazmatycznego „mostu”.
Błona komórkowa nie jest symetryczną kanapką z losowo wymieszanych lipidów. W wielu komórkach eukariotycznych poszczególne fosfolipidy są rozmieszczone nierówno między zewnętrzną i wewnętrzną warstwą dwuwarstwy. Enzymy zwane flippazami, floppazami i scramblazami mogą tę asymetrię utrzymywać albo szybko znosić. Ma to znaczenie sygnałowe: fosfatydyloseryna zwykle znajduje się po stronie cytoplazmatycznej, lecz podczas apoptozy pojawia się na zewnętrznej powierzchni błony i pomaga fagocytom rozpoznać komórkę przeznaczoną do usunięcia. Sama orientacja lipidów jest więc informacją biologiczną.
Lizosom potrzebuje dziesiątek enzymów trawiennych, ale białka te powstają na rybosomach związanych z retikulum endoplazmatycznym, a potem przechodzą przez aparat Golgiego. Komórka rozwiązuje problem sortowania za pomocą znacznika mannozo-6-fosforanowego, dołączanego do części cukrowej wielu hydrolaz lizosomalnych. Receptory rozpoznające ten znacznik wychwytują enzymy w aparacie Golgiego i kierują je do przedziałów endosomalno-lizosomalnych. To molekularny system adresowy: nie wystarcza samo powstanie białka — musi ono jeszcze dostać etykietę mówiącą, dokąd ma trafić.
Jąderko nie ma własnej błony lipidowej, a mimo to tworzy wyraźny, funkcjonalnie odrębny obszar jądra komórkowego. Powstaje wokół miejsc intensywnej transkrypcji genów rRNA i skupia białka oraz RNA potrzebne do produkcji podjednostek rybosomów. W jego organizacji ważną rolę odgrywają wielowartościowe interakcje między RNA i białkami, które mogą prowadzić do zachowania przypominającego rozdział faz. Jąderko pokazuje, że komórka nie potrzebuje błony, aby lokalnie skoncentrować reakcje: może tworzyć dynamiczne kondensaty o składzie różnym od otoczenia.
Kinezyna-1 transportująca pęcherzyki i organelle ma dwie głowy motoryczne, które naprzemiennie wiążą mikrotubulę. Pojedynczy cykl zużycia ATP jest sprzężony z krokiem rzędu 8 nm, odpowiadającym okresowi ułożenia tubuliny w protofilamencie. Obserwacje pojedynczych cząsteczek wykazały mechanizm hand-over-hand: głowa pozostająca z tyłu przechodzi obok partnerki i staje się głową prowadzącą. Motor potrafi wykonać wiele kolejnych kroków bez odłączenia, dlatego w komórce działa jak nanometrowy tragarz poruszający się po spolaryzowanym torze cytoszkieletu.
Podczas endocytozy zależnej od klatryny na cytoplazmatycznej stronie błony powstaje sieć białkowa przypominająca klatkę. Klatryna nie wybiera ładunku sama: białka adaptorowe łączą ją z lipidami błony i receptorami przeznaczonymi do internalizacji. Wraz z dodatkowymi białkami cały układ koncentruje ładunek, wygina błonę w pączek, a po odcięciu powstaje pęcherzyk. Klatryna jest następnie szybko usuwana i może zostać wykorzystana ponownie. Endocytoza nie jest więc przypadkowym „wypijaniem” otoczenia, ale w dużej mierze sortowanym procesem budowy tymczasowego rusztowania.
Większość znanych mechanizmów tworzenia pęcherzyków działa po cytoplazmatycznej stronie błony, która ma odpaść. Kompleksy ESCRT rozwiązują problem odwrotny: potrafią zwężać i przecinać szyjki błon, których wnętrze jest ciągłe z cytoplazmą, a maszyneria pozostaje po zewnętrznej stronie przyszłego pęcherzyka. Taka „odwrócona topologia” jest potrzebna podczas powstawania pęcherzyków wewnątrz endosomów, końcowego rozdzielenia komórek potomnych i pączkowania wielu otoczkowych wirusów. Białka ESCRT-III tworzą dynamiczne filamenty, a ATPaza VPS4 pomaga je przebudowywać i recyklingować.
W makroautofagii komórka tworzy autophagosom: przedział otoczony dwiema błonami, który zamyka w sobie fragment cytoplazmy, agregaty białkowe albo całe organelle. Struktura powstaje de novo z rosnącej błony nazywanej fagoforem, a po zamknięciu może połączyć się z lizosomem. Tam wewnętrzna błona i zamknięty ładunek zostają rozłożone, a odzyskane składniki mogą wrócić do metabolizmu. To nie jest bezładne „samozjadanie” komórki, lecz regulowany system recyklingu, kontroli jakości i adaptacji do niedoboru składników odżywczych.
Mitofagia pozwala usuwać mitochondria, które stały się niebezpieczne lub niepotrzebne. W najlepiej poznanym szlaku PINK1–Parkin utrata prawidłowego potencjału błony wewnętrznej sprawia, że kinaza PINK1 przestaje być skutecznie importowana i degradowana, a zaczyna gromadzić się na zewnętrznej błonie mitochondrium. Aktywuje tam ubikwitynę i ligazę Parkin, co prowadzi do oznaczania białek powierzchniowych. Receptory autofagiczne mogą następnie połączyć taki sygnał z rosnącym fagoforem. To system kontroli jakości oparty na fizjologicznym stanie pojedynczej organelli.
Komórka nie odbiera otoczenia wyłącznie poprzez cząsteczki chemiczne. Integryny łączą macierz zewnątrzkomórkową z cytoszkieletem aktynowym, a kurczliwość generowana przez aktynomiozynę pozwala wytwarzać siłę na punktach adhezji. Jeśli podłoże stawia inny opór, zmieniają się naprężenia, organizacja kompleksów adhezyjnych i aktywność szlaków takich jak YAP/TAZ. Mechanotransdukcja zamienia więc fizyczną właściwość otoczenia w sygnał biochemiczny wpływający na kształt, migrację, ekspresję genów i w pewnych kontekstach decyzje dotyczące różnicowania.
Błona komórkowa może zostać mechanicznie rozdarta podczas pracy mięśni, migracji komórek albo kontaktu z ostrymi strukturami. Takie uszkodzenie nie zawsze oznacza natychmiastową śmierć. Gdy do cytoplazmy gwałtownie napływa Ca²⁺ z zewnątrz, uruchamia się zestaw mechanizmów naprawczych: zmienia się napięcie błony, dochodzi do egzocytozy pęcherzyków i lizosomów, a uszkodzony fragment może zostać usunięty przez endocytozę lub odszczepienie. Naprawa nie przypomina przyklejenia gotowej łatki; jest skoordynowaną przebudową błony, której pierwszym alarmem jest właśnie utrata szczelności dla wapnia.
Komórka zwierzęca zwykle kończy podział przez zaciskanie pierścienia aktynomiozynowego od obwodu. Komórka roślinna ma jednak sztywną ścianę, więc nie może po prostu przewęzić całej powierzchni. Zamiast tego pomiędzy jądrami potomnymi tworzy fragmoplast — układ mikrotubul, aktyny i białek transportowych kierujący pęcherzyki do płaszczyzny podziału. Pęcherzyki łączą się w płytkę komórkową, która rośnie od centrum ku obrzeżom, aż połączy się z istniejącą błoną. Jej zawartość i błony przekształcają się w nową przegrodę rozdzielającą komórki potomne.
Wrzeciono podziałowe nie może po prostu pociągnąć chromosomów natychmiast po ich przyłączeniu do mikrotubul. Spindle assembly checkpoint, SAC, monitoruje kinetochory i hamuje uruchomienie anafazy, gdy istnieją nieprawidłowo przyłączone lub nieprzyłączone miejsca. Sygnalizacja kinetochorowa blokuje aktywator APC/C, dzięki czemu securyna i cyklina B nie są przedwcześnie degradowane. Dopiero po wyciszeniu sygnału separaza może przeciąć kohezyny utrzymujące chromatydy siostrzane razem. To wieloetapowa kontrola jakości, która zamienia stan mechanicznych połączeń chromosomów w decyzję biochemiczną.
Krople lipidowe wyglądają jak proste magazyny tłuszczu, ale ich budowa jest wyjątkowa. W środku zawierają hydrofobowy rdzeń obojętnych lipidów, głównie triacylogliceroli i estrów steroli. Ponieważ rdzeń nie jest wodny, nie potrzeba otaczać go klasyczną dwuwarstwą: wystarcza pojedyncza warstwa fosfolipidów, której hydrofobowe ogony są skierowane do tłuszczowego wnętrza, a polarne głowy do cytoplazmy. Krople powstają w retikulum endoplazmatycznym, gdy obojętne lipidy gromadzą się między listkami jego błony i uwypuklają ku cytoplazmie.
Kwaśne wnętrze lizosomu nie powstaje samo. W jego błonie pracuje V-ATPaza — wielopodjednostkowa pompa zużywająca energię ATP do przenoszenia protonów z cytoplazmy do światła organelli. Dzięki temu lizosom utrzymuje pH znacznie niższe niż cytoplazma, co sprzyja działaniu jego hydrolaz i wpływa na transport oraz sortowanie. Samo pompowanie dodatnich ładunków szybko wytworzyłoby jednak napięcie elektryczne hamujące dalszy napływ H⁺, dlatego potrzebny jest również przepływ jonów kompensujących ładunek. Lizosom jest więc aktywnie utrzymywanym reaktorem elektrochemicznym.
Mikrotubule są zbudowane z dimerów tubuliny, ale nie zachowują się jak stabilne pręty. Ich końce przełączają się między fazami wzrostu i szybkiego skracania — zjawisko to nazywa się dynamiczną niestabilnością. Rosnący koniec jest stabilizowany przez strefę tubuliny związanej z GTP. Po włączeniu do ściany mikrotubuli GTP jest hydrolizowane, a gdy stabilizujący „czapeczkowy” region zostanie utracony, protofilamenty mogą gwałtownie odginać się i mikrotubula wpada w katastrofę. Ponowne przejście do wzrostu nazywa się ratunkiem. Ta pozorna niestabilność pozwala komórce szybko przeszukiwać przestrzeń i przebudowywać cytoszkielet.
Klasyczny rysunek przedstawia mitochondrium jako osobną owalną organellę, ale w żywej komórce jego kształt może być chwilowy. Mitochondria przechodzą ciągłe fuzje i podziały, tworząc od krótkich fragmentów po rozgałęzione sieci. Białka mitofuzyny oraz OPA1 uczestniczą w łączeniu odpowiednio błon zewnętrznych i wewnętrznych, natomiast GTPaza DRP1 pomaga przewężać i dzielić mitochondria. Dynamika nie jest ozdobą: wpływa na rozmieszczenie organelli, wymianę zawartości, dostosowanie metabolizmu i kontrolę jakości uszkodzonych fragmentów.
Organelle nie muszą łączyć się w jeden przedział, aby szybko przekazywać sobie cząsteczki. Retikulum endoplazmatyczne i mitochondria tworzą miejsca kontaktu, w których ich błony są utrzymywane w bardzo małej odległości, lecz pozostają odrębne. Takie styki ułatwiają lokalny transfer lipidów i bardzo szybkie przekazywanie sygnałów Ca²⁺ z ER do mitochondrium. Są także związane z miejscami podziału mitochondriów i innymi procesami organizującymi ich sieć. Obraz organelli jako pływających osobno „fasolek i woreczków” jest więc mylący — wnętrze komórki zawiera dynamiczną sieć fizycznych kontaktów.
Rybosom jest ogromnym kompleksem złożonym z RNA i białek, ale jego serce katalityczne ma naturę RNA. Centrum peptydylotransferazowe dużej podjednostki, w którym powstaje wiązanie peptydowe między aminokwasami, jest utworzone głównie przez rRNA; białka rybosomalne nie wchodzą bezpośrednio do samego centrum reakcji. Dlatego rybosom jest rybozymem. To ważna korekta intuicji, że RNA jest tylko pośrednikiem przenoszącym informację z DNA do enzymów białkowych — w jednej z najbardziej fundamentalnych reakcji życia RNA samo tworzy aparat katalityczny.
Bakterie magnetotaktyczne wytwarzają magnetosomy — błonowe przedziały, w których krystalizują nanocząstki magnetytu lub greigitu o kontrolowanym rozmiarze i kształcie. Magnetosomy są ustawiane w łańcuch, dzięki czemu momenty magnetyczne kryształów sumują się i cała komórka zachowuje się jak mikroskopijny dipol magnetyczny. Pomaga jej to ustawiać się względem ziemskiego pola magnetycznego, co w połączeniu z innymi bodźcami ułatwia nawigację do preferowanych warstw środowiska. Kryształ nie powstaje więc przypadkowo w cytoplazmie — bakteria buduje organellę kontrolującą mineralizację.
Wewnątrz komórki stale powstają pęcherzyki transportowe, ale ich zawartość byłaby bezużyteczna, gdyby pęcherzyki łączyły się z przypadkowymi błonami. Jednym z centralnych elementów aparatu fuzji są białka SNARE. Odpowiednie SNARE zakotwiczone w dwóch przeciwległych błonach tworzą razem bardzo stabilny czterohelikalny kompleks. Jego składanie postępuje jak zapinanie zamka od końców oddalonych od błon ku ich powierzchniom, przyciągając dwuwarstwy do siebie i pomagając pokonać energetyczną barierę fuzji. SNARE nie działają jednak samotnie — ich dobór i moment aktywacji kontrolują liczne białka pomocnicze.
Ruch komórki nie wymaga mikroskopijnych nóg. W wielu pełzających komórkach przód wysuwa się dzięki szybkiemu tworzeniu rozgałęzionej sieci aktyny bezpośrednio pod błoną. Kompleks Arp2/3 inicjuje nowe filamenty od boków istniejących, a ich rosnące końce naciskają na błonę i pomagają tworzyć lamellipodium. Z tyłu sieć jest przebudowywana i recyklingowana, a adhezje do podłoża przekazują siłę na otoczenie. Samo dodawanie niewielkich podjednostek aktyny, powtarzane w tysiącach miejsc, może więc wygenerować widoczny ruch całej komórki.
Transport białek przez błony organelli często wymaga ich rozwinięcia. Peroksysom jest niezwykłym wyjątkiem: jego maszyneria importowa potrafi przenieść do wnętrza białka już prawidłowo zwinięte, a nawet niektóre kompleksy złożone z kilku podjednostek. Receptory PEX rozpoznają sygnały kierujące białko do peroksysomu, doprowadzają ładunek do błony i uczestniczą w powstaniu przejściowego aparatu translokacyjnego. Co szczególnie interesujące, błona po transporcie znów zachowuje szczelność — komórka nie utrzymuje w niej stale otwartego wielkiego kanału.
Otoczka jądrowa jest poprzecinana tysiącami kompleksów porów jądrowych, ale nie oznacza to swobodnego mieszania jądra z cytoplazmą. Małe cząsteczki mogą dyfundować względnie łatwo, natomiast duże białka i RNA zwykle wymagają receptorów transportowych. W centralnym kanale znajdują się białka nukleoporynowe bogate w powtórzenia FG, tworzące dynamiczne środowisko selektywne dla karioferyn. Dzięki temu ten sam otwór może przepuszczać masywny kompleks transportowy, a jednocześnie ograniczać przypadkowe przenikanie innych makrocząsteczek podobnej wielkości.
Proteasom 26S nie działa jak przypadkowo dostępne nożyczki unoszące się w cytoplazmie. Białko przeznaczone do zniszczenia jest zwykle oznaczane łańcuchem ubikwityny, rozpoznawanym przez część regulatorową proteasomu. Następnie pierścień ATPaz rozwija strukturę substratu i mechanicznie przeciąga polipeptyd przez wąski kanał do zamkniętego rdzenia proteolitycznego. Dopiero tam aktywne miejsca tną go na krótsze peptydy. Dzięki takiej architekturze enzymy niszczące białka są odizolowane od cytoplazmy, a degradacja może być selektywna, kontrolowana i sprzężona z użyciem energii ATP.
Retikulum endoplazmatyczne syntetyzuje i dojrzewa ogromną liczbę białek wydzielniczych oraz błonowych. Gdy napływ nowych łańcuchów przekracza możliwości fałdowania i kontroli jakości, uruchamia się unfolded protein response, UPR. W komórkach zwierzęcych trzy główne czujniki — IRE1, PERK i ATF6 — zmieniają ekspresję genów, tempo translacji i zdolność ER do obróbki białek. Odpowiedź nie polega więc na jednym „alarmie stresowym”: to wieloramienny program, który najpierw próbuje przywrócić równowagę, zwiększając możliwości systemu i ograniczając dopływ nowych substratów.
Wewnątrz ruchliwej rzęski znajduje się aksonema, klasycznie złożona z dziewięciu dubletów mikrotubul otaczających parę centralną. Dyneiny aksonemalne są motorami zakotwiczonymi na jednym dublecie i próbują przesuwać sąsiedni dublet względem niego. Gdyby mikrotubule były swobodne, efektem byłoby głównie ślizganie. Ponieważ jednak są połączone elementami strukturalnymi i zakotwiczone u podstawy, względne przesunięcie zostaje przekształcone w zginanie całej rzęski. Skoordynowane włączanie dynein po różnych stronach aksonemy tworzy rytmiczną falę ruchu.
Ściana komórkowa wydaje się idealnym separatorem, ale komórki roślinne nie są całkowicie odizolowanymi komorami. Plazmodesmy to mikroskopijne kanały przechodzące przez ścianę i łączące błony plazmatyczne oraz cytoplazmy sąsiadów. Przez ich środek przebiega desmotubula — silnie zwężony odcinek retikulum endoplazmatycznego ciągły z ER obu komórek. Między nią a błoną kanału pozostaje przestrzeń cytoplazmatyczna, przez którą mogą przechodzić jony, metabolity i wybrane makrocząsteczki. Przepuszczalność plazmodesm jest regulowana m.in. przez odkładanie kalozy wokół szyjki kanału.
ATP-syntaza nie jest metaforycznie nazywana silnikiem — część jej mechanizmu naprawdę wykonuje ruch obrotowy. Gradient protonów wytworzony przez łańcuch oddechowy napędza przepływ H⁺ przez błonową część F₀ kompleksu. Obrót pierścienia i centralnego wału jest przekazywany do katalitycznej części F₁, gdzie zmiany konformacji podjednostek umożliwiają syntezę ATP z ADP i fosforanu. Maszyna odwraca intuicję o enzymach jako nieruchomych „zamkach”: tutaj energia elektrochemiczna zostaje zamieniona na ruch mechaniczny, a ten na energię wiązania chemicznego.
Bicz bakterii nie porusza się przez faliste zginanie jak witka plemnika. U wielu bakterii długa helikalna wić jest obracana u podstawy przez nanometrowy motor osadzony w błonie i ścianie komórkowej. Jednostki statorowe tworzą kanały jonowe i sprzęgają przepływ H⁺ albo Na⁺ zgodnie z gradientem elektrochemicznym ze zmianami konformacji generującymi moment obrotowy rotora. Motor może szybko zmieniać kierunek, a liczba aktywnych statorów dostosowuje się do obciążenia. To dosłowny silnik rotacyjny z łożyskowaniem, wirnikiem, statorem i sprzęgłem chemiczno-mechanicznym.
Rzęska pierwotna występuje na powierzchni wielu typów komórek kręgowców i zwykle nie wykonuje rytmicznych ruchów typowych dla rzęsek oddechowych. Jej błona zawiera jednak wyselekcjonowany zestaw receptorów oraz białek sygnałowych, a wąska geometria pozwala koncentrować aparaturę przekazywania informacji. Szczególnie ważnym przykładem jest szlak Hedgehog, którego kolejne elementy przemieszczają się do rzęski lub z niej w zależności od sygnału. Dlatego struktura długo traktowana jako niepozorny wyrostek jest dziś rozumiana jako wyspecjalizowane centrum odbioru i przetwarzania bodźców.
